Sebanyak 4 item atau buku ditemukan

PRODUKSI DAN PURIFIKASI SENYAWA MANOSILERITRITOL LIPID (MEL) OLEH KHAMIR Pseudozyma antartica Y7954

No: 138 Penelitian ini dilakukan untuk mengetahui jenis senyawa glikolipid manosileritritol lipid (MEL) apa yang terkandung dalam khamir Pseudozyma antartica Y 7954. Produksi senyawa glikolipid MEL diawali dengan peremajaan isolat Pseudozyma antartica Y 7954 dan penyiapan media kultur, kemudian dilakukan produksi ekstrak kasar MEL dengan metode ekstraksi menggunakan etil asetat, metanol, n-heksan dan air. Selanjutnya kromatografi lapis tipis (KLT) dilakukan untuk mendeteksi serlyawa MEL. Deteksi spot awal memberikan informasi bahwa khamir Pseudozyma antartica Y7954 merupakan penghasil tiga jenis MEL, yaitu MEL A, MEL B dan MEL C setelah disandingkan dengan khamir standar penghasil MEL A, MEL B dan MEL C. Pemurnian ekstrak dilakukan agar didapatkan senyawa murni yang kemudian struktur molekulnya diidentifikasi dengan instrumen resonansi magnetik inti (RMI). Hasil identifikasi senyawa menggunakan RMI memperlihatkan kemiripan puncak bahkan kesamaan beberapa puncak pada titik tertentu antara khamir Pseudozyma antartica Y7954 dengan khamir standar penghasil MEL B. Dapat dikatakan bahwa khamir Pseudozyma antartica Y7954 spesifik menghasilkan MEL B.

PURIFIKASI DAN ANALISIS KANDUNGAN GLIKOLIPID MANOSILERITRITOL LIPID (MEL) DARI KHAMIR Pseudozyma aphidis YB205

No: 137 Biosurfaktan merupakan alternatif untuk menanggulangi masalah yang ditimbulkan oleh surfaktan sintetik. Salah satu akibat dan. penggunaan surfaktan sintetik adalah terjadinya pencemaran lingkungan. Produksi biosurfaktan asal khamir sangat potensial dan bersifat aman. Isolat khamir Pseudozyma tengah dikembangkan sebagai surfaktan mikrobial (biosurfaktan), salah satunya adalah khamir Pseudozyma aphidis YB205. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui kemampuan khamir Pseudozyma aphidis YB205 dalam memproduksi biosurfaktan kelas glikolipid, yaitu Manosileritritol Lipid (MEL) dan mengetahui jenis MEL yang dihasilkan oleh khamir ini. Produksi MEL dari khamir Pseudozyma aphidis YB205 dilakukan dengan cara fermentasi selama 10 hari pada suhu 30° C dan kecepatan agitasi 200 rpm. Fermentasi ini menggunakan substrat minyak kedelai sebanyak 5% dan sebagai sumber karbon | digunakan 5% glukosa untuk mendukung pertumbuhan khamir dengan baik. Tipe substrat yang digunakan akan berpengaruh pada pembentukan MEL. Purifikasi senyawa glikolipid dilakukan dengan metode ekstraksi menggunakan beragam pelarut organik dan Kromatografi Kolom (KK). Analisis produk fermentasi dilakukan melalui uji kualitatif yang meliputi analisis Kromatografi Lapis Tipis (KLT) dan analisis dengan spektrometer Resonansi Magnetik Inti (RMI) dengan spektrum satu dimensi proton lly Analisis dengan KLT menunjukkan bahwa ekstrak khamir Pseudozyma aphidis YB205 memiliki pola spot yang sama dengan isolat standar Pseudozyma antartica sebagai produsen MEL A, MEL B dan MEL C. Analisis struktur glikolipid MEL dengan spektrometer RMI menunjukkan pola puncak yang mirip dengan spektrum khamir P. antartica T-34 yang teridentifikasi sebagai produsen MEL C.

BIOKONVERSI D-GALAKTOSA MENJADI D-TAGATOSA OLEH ENZIM L-ARABINOSA ISOMERASE WILD TYPE dan MUTAN V472L DARI Geobacillus stearothermophilus

No: 134 Diabetes melitus merupakan penyakit yang paling banyak menyebabkan terjadinya penyakit lain (komplikasi). Tagatosa sebagai antidiabetes akan bermanfaat sebagai gula altematif karena memiliki tingkat kemanisan 92% dibandingkan sukrosa dan telah diproduksi secara biologi katalis biologis (enzim). Enzim yang saat ini paling banyak dicari untuk memproduksi tagatosa adalah Enzim Arabinosa Isomerase (AJ), yaitu yang mengkatalisis secara reversible reaksi isomerisasi D-galaktosa menjadi D-tagatosa. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan enzim muri serta menguji stabilitas enzim Wild Type dan mutan V472L mumi pada berbagai pH dan suhu dengan elektroforesis SDS-PAGE dan spektrofotometn UV-VIS. Pengubahan galaktosa menjadi tagatosa telah dilakukan dengan menggunakan enzim L-AI yang lebih murni diujikan dengan larutan uji aktivitas 10 mM karbazol 45 pl, 100 mM L-cystein 45 pl, dan 9 M H2SO, 1.350 pl campuran reaksi enzim diuji secara spektrofotometn. Hasil pengukuran dengan spektrofotometer menunjukan enzim Wild Type dan V472L yang memiliki nilai aktivitas tinggi yang dapat mengkonversi galaktosa menjadi tagatosa dan ditentukan absorbansi tagatosa. Enzim Wild Type dan V472L pada pH 7 memiliki nilai aktivitas tertinggi sebesar 277,778 U/ml dan 458.889 U/ml dan memiliki nilai aktivitas tertinggi pada suhu 50°C. sebesar 236,667 U/ml dan 388,333 U/ml. Diduga kedua enzim tersebut dapat mengkonversi galaktosa menjadi tagatosa sebagai pemanis rendah kaloni.

PRODUKSI ENZIM L-ARABINOSA ISOMERASE WILD TYPE DAN MUTAN Q269K DARI Geobacillus stearotermophilus UNTUK MENGUBAH D-GALAKTOSA MENJADI D-TAGATOSA

No: 128 Tagatosa merupakan salah satu pemanis alternatif untuk menggantikanpemanis yang biasa dikonsumsi dengan kemanisan yang mirip dengan sukrosa, namun rendah kalori, dan memiliki efek glikemia yang sangat kecil dalam darah. Tagatosa di buat dengan cara mengkonversi dari galaktosa oleh enzim L- Arabinosa Isomerase (L-Al) yang diperoleh dari bakteri Geobacillus stearotermophilus. Pengembangan lain adalah modifikasi dari enzim L-AI dengan harapan diperoleh tagatosa lebih banyak dibandingkan dengan enzim L-Al murni. Penelitian ini bertujuan untuk membandingkan enzim L-AI Wild Type (murni) dengan L-AI modifikasi (Q269K) dari E.coli yang berasal dari Tanjung Api, Poso. Perbandingan ini didasarkan pada aktivitas enzim pada suhu dan pH optimum dari masing-masing enzim. Aktivitas enzim = diukur dengan menggunakan Spektrofotometer UV-VIS pada panjang gelombang 560 nm. Hasil dari L-AI Wild Type menunjukkan pH optimum 7 dan suhu optimum 50°C, sedangkan L-AI Q269K menunjukkan pH optimum 9 dan suhu optimum 90°C. Aktivitas enzim yang berdasarkan pada pH optimum dari L-Al Wild Type dan L-AI Q269K berturut-turut sebesar 277.778 U/ml dan 714.444 U/ml. Sedangkan aktivitas enzim yang berdasarkan pada suhu optimum dari L-Al Wild Type dan L-Al Q269K berturut-turut sebesar 236.667 U/ml dan 1312.222 U/ml. Hasil menunjukkan pada pH dan suhu optimum aktivitas enzim tertinggi yaitu enzim L- AI Q269K. Berdasarkan perhitungan aktivitas ketebalan pita dengan metode Bradford Wild Type dan mutan Q269K didapatkan konsentrasi protein sebesar 0.606 mg/ml.